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    阿片受體家族成員同屬于G蛋白偶聯(lián)受體（G-protein-coupled receptors,GPCRs），遍布外周和中樞神經(jīng)系統(tǒng)，在痛覺和止痛中起著很關鍵的角色。

    20世紀七八十年代，經(jīng)典的阿片受體（δ-OR, κ-OR 和 μ-OR）的藥理標準已被描述。與其不同，阿片受體樣受體（nociceptin/orphanin FQ peptide receptor,NOP）是在最近的阿片受體克隆過程中而被意外發(fā)現(xiàn)。

    雖然孤啡肽受體與經(jīng)典阿片受體有60%同源性，但它具有不同的藥理學特征。它被內(nèi)源的孤啡肽（N/OFQ）激活，并對外源配基有獨特的選擇性。

    5月16日，Nature在線發(fā)表了美國斯克里普斯研究所分子生物系等科研機構的一篇題為Structure of the nociceptin/orphanin FQ receptor in complex with a peptide mimetic的研究論文，解析了肽類似物拮抗劑復合體-24中人孤啡肽受體的晶體結構，并揭示了孤啡肽受體-配基識別和選擇性結合的精細結構。

    復合物-24的晶體結構呈現(xiàn)了NOP選擇的肽類似物UFP-101（孤啡肽的近似衍生物）的前四個氨基末端殘基，為結合這些肽的結構基礎提供了重要線索。X射線晶體結構展示了NOP和經(jīng)典阿片受體（κ-OR和μ-OR）結合口袋的構象差異，這種差異可能是少量的不同殘基所致。

    NOP復合物-24的晶體結構解釋了NOP的選擇性機制，并為設計NOP配基提供了新的結構模板。