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　　**大學(xué)生科院，Lerner研究所（Lerner Research Institute）的研究人員發(fā)現(xiàn)水泡性口炎病毒VSV磷酸蛋白的三個磷酸化位點突變之后，會剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉(zhuǎn)錄復(fù)制。這不僅有助于分析磷酸化在磷酸蛋白P3A中所起的作用，而且也能揭示一些傳染病病毒的作用機(jī)理。相關(guān)成果公布在1月Journal of Virology雜志在線版上。

　　文章的通訊作者是武漢大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院教授陳明周博士，第一作者為陳龍云博士。這一研究組主要研究方向為RNA 病毒的基因表達(dá)和感染機(jī)制，病毒與宿主的相互作用，以及干擾素誘導(dǎo)的抗病毒機(jī)制和以負(fù)鏈RNA病毒作為載體用于疫苗形成。

　　許多能導(dǎo)致人類傳染病的病毒（如麻疹病毒、狂犬病毒、呼吸道合胞病毒和人副流感病毒等）都屬于不分節(jié)負(fù)鏈RNA病毒。水泡性口炎病毒(Vesicular Stomatitis Virus， VSV)是研究不分節(jié)負(fù)鏈RNA病毒的模式病毒，該類病毒在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)的復(fù)制與轉(zhuǎn)錄是依賴于自身所攜帶的聚合酶來完成的。VSV的聚合酶輔助因子-磷酸蛋白在其轉(zhuǎn)錄復(fù)制中起著重要的調(diào)節(jié)作用。磷酸蛋白自身是一個被高度磷酸化的蛋白，磷酸化也是病毒復(fù)制循環(huán)所不可缺少的。但長期以來，磷酸蛋白磷酸化的具體作用機(jī)制一直未能被解析。

　　在這篇文章中，研究人員利用一種VSV微型基因組系統(tǒng)，證明了P3A的突變（N端磷酸化位點突變），會導(dǎo)致無法進(jìn)行轉(zhuǎn)錄與復(fù)制，這幾個位點分別是S60/A, T62/A, and S64/A。

　　研究人員還進(jìn)行了蛋白相互作用的分析，發(fā)現(xiàn)P3A自身相互作用，以及與N端和大蛋白之間的作用與P3A蛋白本身同樣重要，而且由Sf21細(xì)胞中分離得到的P3A蛋白，也支持體外轉(zhuǎn)錄重建實驗。這些實驗數(shù)據(jù)均說明P3A蛋白的三個磷酸化位點突變之后，會剝奪了功能性N-RNA模板的形成，從而影響病毒的轉(zhuǎn)錄復(fù)制。

　　這項研究對于揭示磷酸化在磷酸蛋白中所起的作用有重要意義，也為對該類病毒的抗病毒研究提供了新的理論和實驗依據(jù)。

　　除此之外，近期華南農(nóng)業(yè)大學(xué)的研究人員也取得了病毒研究的新成果：研究人員完成了一種高致病性雞傳染性支氣管炎病毒株的基因組測序，指出了這種病毒株的分子特征，也表明了其基因組在不斷進(jìn)化中，這些結(jié)果將有助于國內(nèi)IBV病毒發(fā)展的有效控制，深入了解冠狀病毒的進(jìn)化特征。