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    來自復(fù)旦大學(xué)、加州大學(xué)圣地亞哥分校、北卡羅來納大學(xué)等機構(gòu)的研究人員在新研究中證實，氧化應(yīng)激可促進SIRT2與磷酸甘油酸酯變位酶2（PGAM2）互作，由此**PGAM2脫乙?；⒓せ頟GAM2。這一研究發(fā)現(xiàn)發(fā)表在5月1日的《癌癥研究》（Cancer Research）雜志上。

    任職于復(fù)旦大學(xué)和北卡羅來納大學(xué)的熊躍（Yue Xiong）教授是這篇論文的通訊作者。因其杰出的科學(xué)成果熊躍教授曾獲得“美國癌癥協(xié)會青年研究人員獎”，“Pew學(xué)者獎”，“美國國防部乳腺癌研究職業(yè)發(fā)展獎”， 以及“美國癌癥研究協(xié)會Gertrude B. Elion研究獎”等獎勵。目前的研究領(lǐng)域為腫瘤和干細(xì)胞周期調(diào)控、乳腺癌小鼠動物模式和蛋白泛素化。

    糖酵解過程被認(rèn)為是生物獲取能量的一種最古老、最原始的方式。糖酵解過程中涉及到許多的酶，如醛縮酶、3磷酸甘油脫氫酶、磷酸甘油酸變位酶（PGAM）、烯醇化酶等。其中，PGAM是糖酵解和葡萄糖異生通路中的一種重要的酶，其在協(xié)調(diào)能量生成、還原力（reducing power）產(chǎn)生、核苷酸前體及氨基酸的生物合成中發(fā)揮重要的作用。以往的研究表明，采用小RNA干擾或是小分子抑制PGAM可以減少細(xì)胞的增殖和生長。盡管已知在一些腫瘤細(xì)胞中PGAM的活性常常上調(diào)，目前對于其調(diào)控機制卻仍然知之甚少。

    在這篇文章中，研究人員報告稱發(fā)現(xiàn)PGAM的賴氨酸100(K100)位點可發(fā)生乙?；?。這一活性位點殘基保守地存在于細(xì)菌、酵母、植物和哺乳動物之中。他們在果蠅、小鼠、人類細(xì)胞以及多個組織中檢測到了K100乙?；?，證實其降低了PGAM2的活性。而細(xì)胞質(zhì)蛋白SIRT2則可以使得PGAM2脫乙?；⒓せ钏?。

    研究人員發(fā)現(xiàn)，提高活性氧簇（ROS）的水平可通過促進PGAM2與SIRT2互作，來**PGAM2脫乙酰化，激活PGAM2。當(dāng)他們用一種乙?；M突變體K100Q來替代內(nèi)源性的PGAM2時，發(fā)現(xiàn)細(xì)胞NADPH生成減少，細(xì)胞增殖和腫瘤生長受到抑制。

    這些結(jié)果揭示出了響應(yīng)氧化應(yīng)激的一個PGAM2調(diào)控及NADPH穩(wěn)態(tài)機制，這一機制影響了細(xì)胞的增殖和腫瘤生長。